How to Cite
Abstract
Proteins from aerial portion of 30- and 50-days plants of alfalfa (Medicago sativa L.) cv. Yaroslavna which grown under various orientation with regard to gravitational vector were tested to intreract with D-arabinose, D-ramnose, D-sucrose and erythrocytes of 4 human blood groups. Salt extracts hemolytic activity was stimulated by abnormal arrangement of plants in gravitational field of the Earth, especially under treatment of sprouted seeds with Sinorhizobium meliloti str. 441. Erythrocytes of donors with the 3rd and the 4th human blood groups were observed to be the best indicator among the other blood groups.
References
Бабоша А.В. Индуцибельные лектины и устойчивость растений к патогенным организмам и абиотическим факторам // Биохимия. — 2008. — 73, № 7. — С. 812–825.
Вершигора А.Е. Общая иммунология: Учеб. пособие. — К.: Вища шк., 1990. — 736 с.
Дзюба О.І., Соляник О.В. Біологічна активність лектинів деяких представників родини Ericaceae // Проблеми фізіології рослин і генетики на рубежі ІІІ тисячоліття: Матеріали VII конф. молодих вчених (Київ, 2000 р.). — К.: Б.в., 2000. — С. 29.
Кильдибекова А.Р., Безрукова М.В., Авальбаев А.М. и др. Механизмы защитного влияния агглютинина зародыша пшеницы на рост клеток корней проростков пшеницы при засолении // Цитология. — 2004. — 46, № 4. — С. 312–316.
Кириченко О.В., Перковська Г.Ю. Вплив екзогенного лектину пшениці на вміст флавоноїдів та зміну лектинової активності у проростках пшениці за умов ультрафіолетового опромінення // Біополімери і клітина. — 2005. — 21, № 5. — С. 413–418.
Косаківська І.В. Фізіолого-біохімічні основи адаптації рослин до стресів. — К.: Сталь, 2003. — 156 с.
Коць С.Я., Береговенко С.К., Кириченко Е.В., Мельникова Н.Н. Особенности взаимодействия растений и азотфиксирующих микроорганизмов. — К.: Наук. думка, 2007. — 316 с.
Луцик М.Д., Панасюк Е.Н., Луцик А.Д. Лектины. — Львов: Вища школа, 1981. — 192 с.
Починок Х.Н. Методы биохимического анализа растений. — К.: Наук. думка, 1976. — 334 с.
Шильникова В.К., Нестерова Н.М. Влияние кислотности среды на процесс инфицирования клевера клубеньковыми бактериями // Изв. АН СССР. Сер. биол. — 1969. — № 3. — С. 445–448.
Aghaei K., Ehsanpour A.A., Shah A.H., Komatsu S. Proteome analysis of soybean hypocotyl and root under salt stress // Amino Acids. — 2009. — 36, N 1. — P. 91–98.
Barisic K., Lauc G., Dumic J. et al. Changes of glycoprotein patterns in sera of humans under stress // Europ. J. Clin. Chem. & Clin. Biochem. — 1996. — 34, N 2. — P. 97–101.
Branco A.T., Bernabé R.B., dos Santos Ferreira B. et al. Expression and purification of the recombinant SALT lectin from rice (Oryza sativa L.) // Protein Expression and Purification. — 2004. — 33, N 1. — P. 34–38.
Komatsu S., Yamada E., Furukawa K. Cold stress changes the concanavalin A-positive glycosylation pattern of proteins expressed in the basal parts of rice leaf sheaths // Amino Acids. — 2009. — 36, N 1. — P. 115–123.
Lannoo N., Vandenborre G., Miersch O. et al. The jasmonate-induced expression of the Nicotiana tabacum leaf lectin // Plant and Cell Physiol. — 2007. — 48, N 8. — P. 1207–1218.
Schouppe D., Ghesquière B., Menschaert G. et al. Interaction of the tobacco lectin with histone proteins // Plant Phys. — 2011 (El. pub. ahead of print).
Taylor G.R., Dardano J.R. Human cellular immune responsiveness following space flight // Aviat., Space & Environ. Med. — 1983. — Vol. 52, Issue 12, Pt. 2. — P. S55– S59.
This work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 International License.